In der vorliegenden Dissertation wurde der Zusammenhang zwischen der Quartärstruktur, der thermischen Stabilität und der enzymatischen Aktivität der Anthranilat-Phosphoribosyltransferase (AnPRT) untersucht, die in der Tryptophanbiosynthese den Mg2+-abhängigen Umsatz von Anthranilat (AA) und 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat (PRPP) zu Phosphoribosylanthranilat (PRA) und Pyrophosphat (PPi) katalysiert. Die wichtigsten Ergebnisse dieser Arbeit sind neben der erfolgreichen Monomerisierung des Modellproteins durch rationales Proteindesign und anschließender Charakteriserung, die experimentelle Verifizierung eines bioinformatisch vorhergesagten Assoziationszustandes eines Proteins und die erstmalig gelungene Stabilisierung eines Enzyms durch metabolische Selektion in einem thermophilen Wirt. Vor allen Dingen die Stabilisierung eines Enzyms durch metabolische Selektion in dem thermophilen Bakterium Thermus thermophilus stellt einen völlig neuartigen technologischen Ansatz im Bereich der gelenkten Evolution dar.

Nach seinem Diplom in Biochemie an der Univ. Regensburg beschäftigte er sich am Lehrstuhl Biochemie II der Univ. Regensburg mit dem Zusammenhang zwischen Quartärstruktur, Stabilität und Aktivität an einem Modellprotein.Dabei wurden Techniken den rationalen Proteindesigns und ein neuartiger Ansatz der gelenkten Evolution entwickelt.